Ученые Токийского научного университета предложили объяснение загадки аминокислотной гомохиральности, выражающейся в том, что все природные белки состоят только из левосторонних аминокислот. Выяснилось, что L-аланин обладает преимуществами при вступлении в реакции с РНК по сравнению с D-формой аланина. Об этом сообщается в статье, опубликованной в журнале Life.
Молекулы аминокислот с одной и той же химической формулой обладают свойством зеркальной изомерии, то есть молекулы, которые являются зеркальными изомерами друг друга, невозможно совместить друг с другом движением в пространстве, подобно тому, как левую ладонь нельзя совместить с правой. В результате аминокислоты могут иметь L-формы («левосторонние» формы) и D-формы («правосторонние» формы). Известно, что в живых организмах доминируют именно «левосторонние» аминокислоты.
Исследователи провели компьютерное моделирование, чтобы выяснить, почему аминокислота L-аланин предпочтительнее D-аланина во время биохимических реакций аминоацилирования РНК в отсутствие каких-либо рибозимов или ферментов, которые могли бы влиять на селективность. В ходе аминоацилирования происходит присоединение аминокислоты к транспортной РНК во время трансляции, когда происходит синтез белков на рибосомах.
Оказалось, что энергетический барьер для реакции РНК с L-аланином был на девять килокалорий на моль ниже, чем для реакции с D-аланином. Более того, в переходном состоянии, то есть в короткоживущей молекулярной конфигурации, при которой энергия реакции максимальна, L-аминокислота обладала гораздо большей электростатической стабильностью, чем ее аналог D-типа.
Результаты исследования предоставили правдоподобную причину ранее необъяснимого селективного аминоацилирования L-аминокислот.
